Пространственное строение белков

Молекулы белка гораздо сложнее, чем просто последовательность аминокислотных остатков (первичная структура). Из-за большого числа карбоксильных и амидных групп в молекуле белка возникают многочисленные водородные связи NH…O=C, благодаря которым молекула закручивается в спираль. Чаще всего это правовращающая a-спираль, однако встречаются и левовращающие спирали. Этот тип организации белковой молекулы называется вторичной структурой белка. В некоторых случаях реализуется другой тип вторичной структуры - складчатая b-структура, когда пептидные цепи располагаются параллельно друг другу. Третичная структура белка показывает, какой пространственный объем занимает молекула. Различают фибриллярные (отношение длины молекулы к ее ширине больше 10) и глобулярные белки. Четвертичная структура белка относится к макромолекулам, образованным из нескольких полипептидных цепей. Третичная и четвертичная структуры белка удерживаются за счет дополнительных химических связей. Например, дисульфидных мостиков между остатками цистеина или электростатических взаимодействий между аммониевой и карбоксильной группами разных полипептидных цепей. Большую роль в формировании четвертичной структуры играют сольватационные эффекты (взаимодействие с растворителем).

Поскольку вторичная, третичная и, особенно, четвертичная структуры белка определяются многочисленными и, зачастую, очень слабыми, взаимодействиями, они легко разрушаются. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация может происходить под влиянием различных факторов - изменении температуры, рН, действии окислителей или восстановителей. Детергенты (ПАВ) вызывают денатурацию из-за изменения гидрофильных или гидрофобных свойств отдельных фрагментов молекул пептидов. Денатурация протекает и при действии соединений, образующих сильные водородные связи (например, мочевина), при этом нарушаются водородные связи внутри белковых молекул.

Таким образом, чтобы установить полную структуру белковой молекулы, а не только последовательность аминокислотных остатков, с ней необходимо работать в очень мягких условиях, не допуская разрушения более высоких уровней организации молекулы. Обычно это условия, близкие к биологическим и естественным для данного белка.

Литература

1. ГДЗ - готовые домашние задания. Химия. 8 класс. Габриелян О.С. / 2011, 160 с.

2. Химия. Контрольные и проверочные работы. Габриелян О.С. / 2011, 160 с.

3. Химия. Учебник. Кузнецова Н.Е., Титова И.М., Гара Н.Н., Жегин А.Ю. / 2005, 220 с.

4. Задачник по химии. 8 класс. Кузнецова Н.Е., Левкин А.Н. / 2011, 128 с.

5. Химия. Учебник. Габриелян О.С. / 2001, 224 с.

6. Химия. Контрольные и проверочные работы. Габриелян О.С. / 2011, 176 с.

7. Химия. Учебник. Гузей Л.С., Сорокин В.В., Суровцева Р.П. / 2003, 288 с.

8. Химия. Профильный уровень. Габриелян О.С. и др. / 2009, 320 с.

9. Химия. Учебник. Габриелян О.С., Маскаев Ф.Н. и др. / 2002, 304 с.

10. Химия. Учебник. Габриелян О.С., Лысова Г.Г. / 2002, 368 с.

11. Химия. Контрольные и проверочные работы к учебнику Габриеляна О.С., Лысовой Г.Г. / 2007, 176 с.

 
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   Скачать